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アスタキサンチンの化学

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アスタキサンチン蛋白

色調・結合
カロテノイドはたんぱく質と結合したカルテノプロテンとしても存在している 1) 。海産動物の擬態の色調変化に重要な働きをしている色素たんぱく質である。アスタキサンチンが結合したアスタキサンチン蛋白がCheesman,D.F.ら 2) 3) により腹足類(gastropod mollusk Pomacea cancaliculata)の卵、ヤドカリ(hermit crab)の青色なクラスタシアニンとして見出されている(アスタキサンチンエステルが補欠分子族である)。水産動物におけるアスタキサンチン蛋白は、腔腸類(クラゲ、イソギンチャクなど)、軟体動物(カサガイ、ホタテガイなど)、棘皮動物(ナマコ、ウニ)、軟甲類(シャコ、エビ、ロブスターなど)の卵、甲殻、表皮に広く存在する1)。一般にクラスタシアニンは可視部の520−680nm(青色)に吸収があるが、加熱により短波長側に移り赤色になる。
ウシ血清アルブミン(BSA)や卵アルブミンは、容易にアスタキサンチンやカンタキサンチンと結合し、それらの光学スペクトルはサケ筋肉のアスタキサンチンやカンタキサンチン結合蛋白と同様であった。このようなたんぱく結合性は、基本的には、サケ筋肉中のアスタキサンチン-アクトミオシンやカンタキサンチン-アクトミオシンと同様な結合と推察され、サケ筋特異的結合ではないらしい 4)



アスタキサンチン蛋白の構造
アスタキサンチン蛋白のCDスペクトルを用いた研究 1) によると、α-クラスタシアニンはCDスペクトルで690と583nmにマイナスとポジテブのバンドを持つ。2分子のアスタキサンチンが、各サブユニット上で極性どうしの相互作用があることを示している。CDスペクトルの分離は、2分子が約13A離れ90゜捩れていることを示す。SDS変性でCDスペクトルのバンドの分離は消える。2M NaCl液中では、CDスペクトル強度のみ減少する。結合部はtrp残基が予想される(蛋白部分のtrp残基による蛍光が見られないから)。また487nmの赤方偏移は、色素分子とtrp残基の相互作用の結果と推察された。アスタキサンチン蛋白のRamanスペクトルを用いた研究 2) によると、Asterias rubens のカロテノ蛋白とアステリアルビン(アスタキサンチンまたは15,15'-didehydroastaxanthinを含む)では、Pi-電子が共役系の中央に集中し、メチル基が結合に関与しているらしいことが示唆された。
海産甲殻類のカモフラージュの色は、カロテノイド蛋白に起因する。例えばロブスターの甲皮の青色は、それぞれアスタキサンチン1分子を結合したサブユニット蛋白が16個集まった多分子体蛋白(クラスタシアニン)よりなっている。この色素たんぱくは、二種のサブファミリーCRTCとCRTAからなる。CRTCサブファミリーのA(1)蛋白が新しい解析手法を使用して結晶解析された 3) 。三つのS-S結合位置は、即知のリポカリンたんぱくとの相同性から決定された。2Aの解析精度でA(1)二量体のかたちでCRTCを解析した。結晶解析のデータは100Kで収集された。構造は、典型的なリポカリン型で、ビリン-結合たんぱく(インセクチシアニン)に非常に似ていた。吸収スペクトルや電子吸収スペクトル(Stark effect)等で、青色蛋白α-クラスタシアニン(ロブスター(Homarus gammarus)の甲皮より分離)の結合アスタキサンチンとフリーなアスタキサンチンと比較検討もされている4)。やはりデータは低温で収集された。低温で14000 cm(-1)、13500 cm(-1)、11600 cm(-1) (常温の630、660、 780 nmに相当)の3種のスペクトルが存在した。相対的吸収度はそれぞれ85%、10%、5%であった。長波長領域吸収は、始めて観察された。3種の形態全てのS0-->S2 電子遷移に関連する偏向性と双極性モーメントの変動は、フリー体よりたんぱく結合体の方が1.5倍大きかった。α-クラスタシアニン中のアスタキサンチンは対称配位をしていることが示唆された。


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